一、發病原因
MC在血平板、巧克力平板等各種培養基上生長良好，菌落呈冰球狀。菌落光滑、直徑1～3mm，不透明，乳白色，易從培養基上刮下。本菌無芽孢、無鞭毛，形態上易與其他奈瑟菌屬相混淆。MC可產生氧化酶、觸酶和DNA酶。菌體基因組DNA中G C含量為40.0～40.3mol%。對MC表面結構的認識有利于闡明細菌的致病機制、人體對細菌的免疫反應過程、疫苗的研制等。將不同地區分離到的MC經對細菌外膜蛋白(outer membrane protein，OMP)進行純化、十二烷基硫酸鈉聚丙烯酰胺凝膠電泳(SDS-PAGE)分析發現其成分高度相似。主要OMP的特性已經闡明，并用于疫苗的研制。MC外膜包含有類脂-低聚糖(LOS)，由一個類脂A核與低聚糖偶合。95%的分離菌中含有三種主要的抗原LOS，根據LOS分子末端連接的糖的不同而分為不同的血清型。LOS可能也是MC致病的毒力成分。大多數MC都表達菌傘，菌傘與人體上皮細胞的糖(神經)鞘脂受體結合，從而黏附在呼吸道上皮細胞上，啟動感染的過程。
二、發病機制
MC可引起兒童和成人黏膜感染。細菌自呼吸道定植的部位可向鄰近區域擴散出現感染的臨床癥狀。鼻咽部的MC可經由歐氏管進入中耳導致中耳炎。有研究證實引起中耳炎的致病菌包括MC在呼吸道的定植是發生中耳炎的首要步驟，然而有病原菌的定植并不一定引起感染。成人COPD患者MC自正常寄植部位如何移行引起下呼吸道感染的機制尚知之甚少。OMP有A至H等8種主要蛋白，分子量為(21～98)×103，具有血凝作用。近年一種新的0MP稱為高分子量OMP或稱為普遍存在的表面蛋白(ubiquitous surface protein A，UspA)引起了人們的廣泛重視，是由兩種基因編碼，其編碼的蛋白序列同源性在90%以上。UspAl編碼基因的變異導致其編碼蛋白黏附功能大大降低，純化的蛋白對HEp-2細胞有親嗜性，并可與纖連蛋白結合，此表現型的菌株毒力降低;UspA2基因是補體耐受(complement resistance)基因，其蛋白易與玻璃體結合s蛋白結合。動物實驗證明這兩種蛋白具有將細菌從肺部清除的功能。UspA的兩種蛋白是目前研究最深入的MC蛋白，其作為疫苗的研制仍未成功。MC表面有兩種受體分別稱為運鐵蛋白結合蛋白(TbpA和TbpB)、乳鐵蛋白結合蛋白(LbpA和LbpB)。編碼這些蛋白的基因具有部分同源性，而且這些蛋白也存在于奈瑟菌和嗜血桿菌等革蘭陰性菌體表面，是為細菌的致病因子。編碼基因的變易或缺失可影響其致病性及免疫原性。MC產生的β內酰胺酶不僅保護著細菌產生的各種致病性的酶，而且使得其他嚴重呼吸道合并感染如肺炎鏈球菌、未分型流感嗜血桿菌感染對青霉素治療無效。細菌間可發生與耐藥相關性的基因傳導，如Bootsma等發現MC與革蘭陽性微生物偶有交叉耐藥基因存在。此現象表明MC具有間接致病性。事實上，因上述情形而治療失敗已有報道，說明無論MC是純培養陽性，還是混合培養陽性都具有重要的臨床意義。老年患者痰標本常可分離出補體耐受菌株。補體耐受可認為是MC的一種致病因素：兒童89%的下呼吸道分離MC菌株對補體介導的殺滅作用具有耐受性;而上呼吸道分離菌則多數敏感(58%)。補體耐受菌株可與人玻璃體結合蛋白結合形成阻礙補體攻擊的膜復合物，從而抑制補體的最終通路。
